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doc#143154 | identit� di sequenza superiore al 70-75 % non c' � bisogno di andare a controllare le eliche e gli strand ( anche perch� come fai a sapere che sono regioni conservate |
doc#143154 | perch� come fai a sapere che sono regioni conservate ... in che modo scopri che la proteina a struttura non nota ha zone ad elica o strand ? dovresti fare una |
doc#143154 | ... molto meno affidabile dei risultati del classico modelling per omologia ) ... si sovrappone la sequenza alla struttura nota e si aggiustano i gaps ... molto pi� semplice , meno |
doc#143154 | , meno laborioso ed � dimostrato essere affidabile ! Ricordarsi sempre che meno si maneggiano le strutture a mono e meglio � , si diminuisce la possibilit� di creare artefatti ! |
doc#143154 | sempre che meno si maneggiano le strutture a mono e meglio � , si diminuisce la possibilit� di creare artefatti ! Il protocollo di minimizzazioni � decisamente bello ... e mi |
doc#143154 | allineamento con clustal-W ( io personalmente preferisco il server T-Coffee ) dovrai stabilire quali sono le regioni strutturalmente conservate ( SRC ) sulla proteina X : in genere si tende a |
doc#143154 | conservate ( SRC ) sulla proteina X : in genere si tende a definire con le SRC le eliche e gli strand . Sulle SRC verranno trasferite direttamente le coordinate atomiche |
doc#143154 | SRC ) sulla proteina X : in genere si tende a definire con le SRC le eliche e gli strand . Sulle SRC verranno trasferite direttamente le coordinate atomiche provenienti dalla |
doc#143154 | definire con le SRC le eliche e gli strand . Sulle SRC verranno trasferite direttamente le coordinate atomiche provenienti dalla proteina target ( o perlomeno quelle relative agli atomi del backbone |
doc#143154 | perlomeno quelle relative agli atomi del backbone ) . A livello di gaps e loops la situazione si complica un po ' di piu ' : innanzitutto queste sequenze non dovrebbero |
doc#143154 | ' lunghe di 4-6 residui . A questo punto hai due scelte : o utilizzi la struttura di porzioni di sequenze analoghe provenienti da altre proteine ( e qui ogni programma |
doc#143154 | di sequenze analoghe provenienti da altre proteine ( e qui ogni programma di modeling ha la sua bella libreria di strutture su cui cercare ) , o ti affidi alla ricerca |
doc#143154 | ma dovrai utilizzare un approccio multistep . Io uso questo . Prima di continuare con la dinamica molecolare ( che � un calcolo dispendioso in termini di tempo ) ti consiglio |
doc#143154 | energeticamente accettabile o no. Fil23 Inserito il - 12 ottobre 2006 : 09:57:54 Dunque ... la cosa migliore sarebbe farci sopra un minimo di minimizzazione energetica e dinaminca molecolare con GROMACS |
doc#143154 | un minimo di minimizzazione energetica e dinaminca molecolare con GROMACS o AMBER ... per perfezionare la struttura ... e per fare un minimo di valutazione energetica sulla stabilit� . Cmq lavorare |
doc#143154 | programmi di MD non � semplice e ci vuole un minimo di esperienza . Sicuramente la cosa migliore � usare il Validation server disponibile su PDB : http://deposit.pdb.org/validate/ Buon lavoro ! |
doc#143154 | ringrazio ancora . Fin qui tutto OK Cosa mi consigli di fare adesso per verificare la validit� del modello ? Inserito il - 11 ottobre 2006 : 14:11:39 Allora : 1- |
doc#143154 | 11 ottobre 2006 : 14:11:39 Allora : 1- Certo , con prima proteina si intende la migliore ... quindi e-value minore . Se la prima con struttura nota ha 1 e-value |
doc#143154 | Certo , con prima proteina si intende la migliore ... quindi e-value minore . Se la prima con struttura nota ha 1 e-value alto molto probabilmnte non � omologa e quindi |
doc#143154 | omologia . Se per caso � omologa c' � comunque poco da fare , perch� le zone allineate saranno cos� brevi da essere inutili per fare 1 modello . Quando sei |
doc#143154 | modo diverso , viene aggirato il problema : Avrei per� bisogno di alcuni chiarimenti 1)Prendere la prima proteina , intendevo dire quella con l' e-value pi� basso , ovvero la prima |
doc#143154 | 1)Prendere la prima proteina , intendevo dire quella con l' e-value pi� basso , ovvero la prima che si trova a struttura nota , con l' evalue pi� basso Mi chiedo |
doc#143154 | ottobre 2006 : 12:56:05 Ciao , secondo me ci son vari errori : 1- prendere la prima proteina fornita da blast con struttura nota non � sufficiente , devi controllare se |
doc#143154 | una qualche omologia ( in poche parole cerchi una relazione evolutiva e/o funzionale ) fra la proteina X e la proteina target . 2- perch� 25 sequenze casuali ? secondo me |
doc#143154 | in poche parole cerchi una relazione evolutiva e/o funzionale ) fra la proteina X e la proteina target . 2- perch� 25 sequenze casuali ? secondo me questo passaggio con ClustaW |
doc#143154 | 1 allineamento multiplo con 25 sequenze ... anzi in questo modo rischi di avere fra le 25 sequenze 1 sequenza che ha 1 frammento non conservato che ti fa slittare tutto |
doc#143154 | ti fa slittare tutto l' allineamento inserendo gap che poi in realt� non esistono fra la tua proteina X e la proteina target . Ripeto questa procedura nn l' ho mai |
doc#143154 | allineamento inserendo gap che poi in realt� non esistono fra la tua proteina X e la proteina target . Ripeto questa procedura nn l' ho mai sentita fare e per esperienza |
doc#143154 | esperienza ti assicuro che � sbaglaita , specialmente se usata con lo scopo con cui la usi te . 3- ti consiglio , dopo blast , di andare direttamente sul PDB |
doc#143154 | . 3- ti consiglio , dopo blast , di andare direttamente sul PDB e cercare la struttura della proteina target . Mi � successo spesso di trovare proteine che avevano nella |
doc#143154 | corrisponde all' allineamento da editare in DeepViewer . Quello che si fa solitamente � prendere la struttura , caricarla su DeepViewer e salvare la sequenza della struttura in formato fasta . |
doc#143154 | Quello che si fa solitamente � prendere la struttura , caricarla su DeepViewer e salvare la sequenza della struttura in formato fasta . A questo punto con questa sequenza fai un |
doc#143154 | in formato fasta . A questo punto con questa sequenza fai un allineamento binario con la proteina X. Questo allineamento lo usi poi per editare l' allineamento su DeepViewer ! Spero |
doc#143155 | essermi spiegato un gran che bene ! ciao ciao Identificati nuovi fattori di prognosi per la Leucemia Linfatica Cronica Analizzando più di 8500 campioni , è stato osservata la correlazione tra |
doc#143155 | prognosi per la Leucemia Linfatica Cronica Analizzando più di 8500 campioni , è stato osservata la correlazione tra la tipologia di recettore dei linfociti B ed il decorso in clinico dei |
doc#143155 | Leucemia Linfatica Cronica Analizzando più di 8500 campioni , è stato osservata la correlazione tra la tipologia di recettore dei linfociti B ed il decorso in clinico dei pazienti con LLC |
doc#143155 | � parte del Gruppo Ospedaliero San Donato - , ha identificato una nuova correlazione tra le caratter ... » » 11/11/2014 09:15:54 Migliora la sopravvivenza ai tumori del sangue Negli ultimi |
doc#143155 | , ha identificato una nuova correlazione tra le caratter ... » » 11/11/2014 09:15:54 Migliora la sopravvivenza ai tumori del sangue Negli ultimi 11 anni in Europa , grazie anche a |
doc#143155 | ultimi 11 anni in Europa , grazie anche a nuovi farmaci a bersaglio molecolare , la sopravvivenza ai tumori del sangue è costantemente in aumento : l' Italia poche volte sotto |
doc#143155 | sopravvivenza ai tumori del sangue è costantemente in aumento : l' Italia poche volte sotto la media Sono stati pubblicati sulla rivista scientificaThe Lancet Oncology gli ultimi risultati dello studio europeo |
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