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doc#143154 identit� di sequenza superiore al 70-75 % non c' � bisogno di andare a controllare le eliche e gli strand ( anche perch� come fai a sapere che sono regioni conservate
doc#143154 perch� come fai a sapere che sono regioni conservate ... in che modo scopri che la proteina a struttura non nota ha zone ad elica o strand ? dovresti fare una
doc#143154 ... molto meno affidabile dei risultati del classico modelling per omologia ) ... si sovrappone la sequenza alla struttura nota e si aggiustano i gaps ... molto pi� semplice , meno
doc#143154 , meno laborioso ed � dimostrato essere affidabile ! Ricordarsi sempre che meno si maneggiano le strutture a mono e meglio � , si diminuisce la possibilit� di creare artefatti !
doc#143154 sempre che meno si maneggiano le strutture a mono e meglio � , si diminuisce la possibilit� di creare artefatti ! Il protocollo di minimizzazioni � decisamente bello ... e mi
doc#143154 allineamento con clustal-W ( io personalmente preferisco il server T-Coffee ) dovrai stabilire quali sono le regioni strutturalmente conservate ( SRC ) sulla proteina X : in genere si tende a
doc#143154 conservate ( SRC ) sulla proteina X : in genere si tende a definire con le SRC le eliche e gli strand . Sulle SRC verranno trasferite direttamente le coordinate atomiche
doc#143154 SRC ) sulla proteina X : in genere si tende a definire con le SRC le eliche e gli strand . Sulle SRC verranno trasferite direttamente le coordinate atomiche provenienti dalla
doc#143154 definire con le SRC le eliche e gli strand . Sulle SRC verranno trasferite direttamente le coordinate atomiche provenienti dalla proteina target ( o perlomeno quelle relative agli atomi del backbone
doc#143154 perlomeno quelle relative agli atomi del backbone ) . A livello di gaps e loops la situazione si complica un po ' di piu ' : innanzitutto queste sequenze non dovrebbero
doc#143154 ' lunghe di 4-6 residui . A questo punto hai due scelte : o utilizzi la struttura di porzioni di sequenze analoghe provenienti da altre proteine ( e qui ogni programma
doc#143154 di sequenze analoghe provenienti da altre proteine ( e qui ogni programma di modeling ha la sua bella libreria di strutture su cui cercare ) , o ti affidi alla ricerca
doc#143154 ma dovrai utilizzare un approccio multistep . Io uso questo . Prima di continuare con la dinamica molecolare ( che � un calcolo dispendioso in termini di tempo ) ti consiglio
doc#143154 energeticamente accettabile o no. Fil23 Inserito il - 12 ottobre 2006 : 09:57:54 Dunque ... la cosa migliore sarebbe farci sopra un minimo di minimizzazione energetica e dinaminca molecolare con GROMACS
doc#143154 un minimo di minimizzazione energetica e dinaminca molecolare con GROMACS o AMBER ... per perfezionare la struttura ... e per fare un minimo di valutazione energetica sulla stabilit� . Cmq lavorare
doc#143154 programmi di MD non � semplice e ci vuole un minimo di esperienza . Sicuramente la cosa migliore � usare il Validation server disponibile su PDB : http://deposit.pdb.org/validate/ Buon lavoro !
doc#143154 ringrazio ancora . Fin qui tutto OK Cosa mi consigli di fare adesso per verificare la validit� del modello ? Inserito il - 11 ottobre 2006 : 14:11:39 Allora : 1-
doc#143154 11 ottobre 2006 : 14:11:39 Allora : 1- Certo , con prima proteina si intende la migliore ... quindi e-value minore . Se la prima con struttura nota ha 1 e-value
doc#143154 Certo , con prima proteina si intende la migliore ... quindi e-value minore . Se la prima con struttura nota ha 1 e-value alto molto probabilmnte non � omologa e quindi
doc#143154 omologia . Se per caso � omologa c' � comunque poco da fare , perch� le zone allineate saranno cos� brevi da essere inutili per fare 1 modello . Quando sei
doc#143154 modo diverso , viene aggirato il problema : Avrei per� bisogno di alcuni chiarimenti 1)Prendere la prima proteina , intendevo dire quella con l' e-value pi� basso , ovvero la prima
doc#143154 1)Prendere la prima proteina , intendevo dire quella con l' e-value pi� basso , ovvero la prima che si trova a struttura nota , con l' evalue pi� basso Mi chiedo
doc#143154 ottobre 2006 : 12:56:05 Ciao , secondo me ci son vari errori : 1- prendere la prima proteina fornita da blast con struttura nota non � sufficiente , devi controllare se
doc#143154 una qualche omologia ( in poche parole cerchi una relazione evolutiva e/o funzionale ) fra la proteina X e la proteina target . 2- perch� 25 sequenze casuali ? secondo me
doc#143154 in poche parole cerchi una relazione evolutiva e/o funzionale ) fra la proteina X e la proteina target . 2- perch� 25 sequenze casuali ? secondo me questo passaggio con ClustaW
doc#143154 1 allineamento multiplo con 25 sequenze ... anzi in questo modo rischi di avere fra le 25 sequenze 1 sequenza che ha 1 frammento non conservato che ti fa slittare tutto
doc#143154 ti fa slittare tutto l' allineamento inserendo gap che poi in realt� non esistono fra la tua proteina X e la proteina target . Ripeto questa procedura nn l' ho mai
doc#143154 allineamento inserendo gap che poi in realt� non esistono fra la tua proteina X e la proteina target . Ripeto questa procedura nn l' ho mai sentita fare e per esperienza
doc#143154 esperienza ti assicuro che � sbaglaita , specialmente se usata con lo scopo con cui la usi te . 3- ti consiglio , dopo blast , di andare direttamente sul PDB
doc#143154 . 3- ti consiglio , dopo blast , di andare direttamente sul PDB e cercare la struttura della proteina target . Mi � successo spesso di trovare proteine che avevano nella
doc#143154 corrisponde all' allineamento da editare in DeepViewer . Quello che si fa solitamente � prendere la struttura , caricarla su DeepViewer e salvare la sequenza della struttura in formato fasta .
doc#143154 Quello che si fa solitamente � prendere la struttura , caricarla su DeepViewer e salvare la sequenza della struttura in formato fasta . A questo punto con questa sequenza fai un
doc#143154 in formato fasta . A questo punto con questa sequenza fai un allineamento binario con la proteina X. Questo allineamento lo usi poi per editare l' allineamento su DeepViewer ! Spero
doc#143155 essermi spiegato un gran che bene ! ciao ciao Identificati nuovi fattori di prognosi per la Leucemia Linfatica Cronica Analizzando più di 8500 campioni , è stato osservata la correlazione tra
doc#143155 prognosi per la Leucemia Linfatica Cronica Analizzando più di 8500 campioni , è stato osservata la correlazione tra la tipologia di recettore dei linfociti B ed il decorso in clinico dei
doc#143155 Leucemia Linfatica Cronica Analizzando più di 8500 campioni , è stato osservata la correlazione tra la tipologia di recettore dei linfociti B ed il decorso in clinico dei pazienti con LLC
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doc#143155 , ha identificato una nuova correlazione tra le caratter ... » » 11/11/2014 09:15:54 Migliora la sopravvivenza ai tumori del sangue Negli ultimi 11 anni in Europa , grazie anche a
doc#143155 ultimi 11 anni in Europa , grazie anche a nuovi farmaci a bersaglio molecolare , la sopravvivenza ai tumori del sangue è costantemente in aumento : l' Italia poche volte sotto
doc#143155 sopravvivenza ai tumori del sangue è costantemente in aumento : l' Italia poche volte sotto la media Sono stati pubblicati sulla rivista scientificaThe Lancet Oncology gli ultimi risultati dello studio europeo
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doc#143155 Un gruppo di ricercatori ha identificato una proteina critica per le cellule staminali ematopoietiche e la formazione del sangue Un gruppo di ricercatori della University of California , San Diego School
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doc#143155 cordone ombelicale Le staminali ricavate dal sangue del cordone ombelicale donato dopo il parto salvano le vite di pazienti affetti da gravi malattie del sangue , quali leucemie , linfomi ,